Biopolymere

Inhaltsverzeichnis

• 1. Einleitung.
• 2. Nucleinsäuren.
• 2.1. Konformation der DNS.
• 2.2. Stabilisierung der Doppelhelix.
• 2.3. Konformationsumwandlungen von DNS.
• 2.3.1. Thermische Konformationsumwandlung.
• 2.3.2. pH-induzierte Konformationsumwandlung.
• 2.3.3. Stabilisierung und Destabilisierung der DNS-Konformation durch Ionen.
• 2.3.4. Reversibilität der Doppelhelix-Knäuelumwandlung.
• 2.4. Konformation und Funktion der RNS.
• 2.4.1. Die Konformation der t-RNS.
• 2.4.2. m-RNS.
• 2.4.3. Die ribosomalen RNS.
• 2.5. Synthetische Polynucleotide.
• 2.6. Konformationsumwandlungen von RNS.
• 2.7. Funktion der RNS.
• 2.7.1. Transkription.
• 2.7.2. Translation.
• 3. Polypeptide und Proteine.
• 3.1. Sterisdie Grundlagen der Konformation von Polypeptiden und Proteinen.
• 3.1.1. Die Winkel ? und ?.
• 3.1.2. Die Winkel ? und x.
• 3.1.3. Helices.
• 3.1.4. Erlaubte Konformation von Polypeptidketten.
• 3.2. Arten zwischenmolekularer Wechselwirkungen.
• 3.2.1. Polkräfte (13).
• 3.2.2. Dispersionskräfte.
• 3.2.3. Wasserstoffbrüdcenbindungen (HBB).
• 3.2.4. Wasserstruktur.
• 3.2.5. Hydrophobe Wechselwirkungen.
• 3.3. ?-Keratinfasern als Beispiel a-helicaler, fibrillärer Gerüstproteine.
• 3.3.1. ?—?-Umwandlung von Faserkeratinen.
• 3.3.2. Zug-Dehnungsverhalten von ?-Keratinfasern.
• 3.3.3. Physiologische Eigenschaften von Textilien aus Keratinfasern.
• 3.4. ?-Faltblattstrukturen in fibrillären Proteinen.
• 3.4.1. Federkeratine.
• 3.4.2. Seidenfibroin.
• 3.5. Kollagen.
• 3.6. Elastin.
• 3.7. Helicale Strukturen in globulären Proteinen.
• 3.8. ?-Faltblattstrukturen in globulären Proteinen.
• 3.9. Lösliche fibrilläre a-helicale Proteine: Fibrinogen..
• 3.9.1. Chemische Eigenschaften des Fibrinogens.
• 3.9.2. Molekulare Struktur des Fibrinogens.
• 3.9.3. Fibrinbildung.
• 3.9.4. Abbau von Fibrinogen bzw. Fibrin.
• 3.10. Poly-?-aminosäuren.
• 3.10.1. Poly-(alanin) (PLA).
• 3.10.2. Poly(?-methyl-L(D)-glutamat) (PMG).
• 3.10.3. Poly-(L-leucin) (PLLeu).
• 3.10.4. Poly-L-glutaminsäure (PLGS).
• 3.10.5. Poly-L-lysin (PLL).
• 3.10.6. Polyprolin (PP).
• 3.10.7. Copolymere Poly-?-aminosäuren.
• 3.11. Theoretische Grundlagen kooperativer Konformationsumwandlungen.
• 3.11.1. Helix-Knäuel-Umwandlungen.
• 3.11.2. Helix-Helix-Umwandlungen.
• 3.11.3. Doppelhelix-Knäuel-Umwandlung von Nucleinsäuren..
• 3.12. Konformation, Strukturen höherer Ordnung und Selbstorganisation (self-assembly).
• 3.13. Muskelproteine.
• 3.13.1. Myosin.
• 3.13.2. Proteine der dünnen Filamente (Actin, Troponin, Tropomyosin).
• 3.13.3. Muskelkontraktion.
• 3.14. Protein-DNS-Komplexe.
• 4. Polysaccharide.
• 4.1. Cellulose.
• 4.1.1. Primärstruktur, Konformation und Überstruktur.
• 4.1.2. Cellulosegewinnung.
• 4.1.3. Herstellung und Eigenschaften von Cellulosefasern und -folien.
• 4.2. Die Hemicellulosen.
• 4.2.1. Mannane.
• 4.2.2. Xylane.
• 4.3. Pektinsäuren bzw. Pektine.
• 4.4. Alginsäuren.
• 4.5. Carrageenan.
• 4.6. Mucopolysaccharide.
• 4.6.1. Hyaluronsäure.
• 4.6.2. Die Chondroitinsulfate (Chondroitin-4-sulfat, Chondroitin 6-sulfat).
• 4.6.3. Dermatansulfat.
• 4.6.4. Keratansulfat.
• 4.6.5. Heparansulfat.
• 4.6.6. Heparin.
• 4.7. Wechselwirkungen von Mucopolysacchariden (Glycosaminoglycanen) (Mp) mit Polypeptiden (Pp).
• 4.8. Chitin.
• 4.8.1. Chitinfasern und -folien.
• 4.9. Mureine.
• 4.10. Reservepolysaccharide.
• 4.10.1. Stärke.
• 4.10.2. Glycogen.
• 4.10.3. Dextrane.
• 4.10.4. Inulin.
• 5. Polyisopren.
• Literatur.